Circulation：MDM2介导的ACE2IL-化促进肺动脉高压进展

微血管紧张素叠加酶2(ACE2)将微血管紧张素II转转化为微血管紧张素-（1-7），一种可使新冠大肠杆菌（COVID-19）受到感染的膜蛋白。AMP减缓蛋白激酶(AMPK)的磷酸转化加强了ACE2的稳定性。微血管内皮蛋白中所ACE2的这种英文翻译后结构上方式将是引起冠状动脉高强度（PH）保护性表型的原因。癌蛋白MDM2是一种E3连接酶，可蛋白酶转化其位点以使其脱水。

在这项分析中所，分析技术人员调查了MDM2是不是能通过ACE2的蛋白酶转化参予ACE2的英文翻译后结构上，以及AMPK和MDM2的串扰是不是参予平衡PH的胃癌机理。

使用生物信息学分析来分析蛋白酶转化ACE2的E3连接酶。在培养的内皮蛋白、活体建模和特发性冠状动脉高强度病患者来源不明的样本中所分析AMPK和MDM2肽键在PH故事情节下对ACE2磷酸转化和蛋白酶转化的依赖性。

MDM2和ACE2在病患者来源不明的肺部组织中所的理解高度

分析结果显示，在特发性冠状动脉高强度病患者来源不明的肺部组织和冠状动脉粘液蛋白以及适应性PH的活体建模中所，MDM2的理解高度减小，ACE2的理解高度降低。

减缓MDM2减轻了PH活体建模的冠状动脉高强度

在C57BL/6活体中所，通过JNJ-165减缓MDM2可逆转SU5416/缺氧其会的PH。ACE2-S680L活体（S680位点去磷酸转化）乏善可陈出PH易感性，此外，ACE2-S680L/K788R（在K788位点去蛋白酶转化）的上皮细胞理解松弛商业性PH。而且，在内皮蛋白特异性AMPKα2等位基因敲除的活体中所过理解ACE2-K788R松弛PH。

综上所述，ACE2在Ser-680和Lys-788位点上的不前提英文翻译后结构上（磷酸转化和蛋白酶转化）与冠状动脉高强度和商业性PH的胃癌机理有关。因此，联合阻挠肺部内皮蛋白的AMPK和MDM2可能在PH治疗中所具有一定。

早期出处：

Hui Shen, et al. MDM2-Mediated Ubiquitination of Angiotensin-Converting Enzyme 2 Contributes to the Development of Pulmonary Arterial Hypertension. Circulation. 2020;142:1190–1204